LAS PROTEINAS
Son compuestos cuaternarios es decir están formados por cuatro elementos (CHON), en el cual elemento que lo diferencia de los glúcidos y lípidos es el N. Son macromoléculas o polímeros de aminoácidos.
IMPORTANCIA
Estructural.- Cuando forma parte de las estructuras celulares tales como las membranas, cilios, flagelos. A nivel tisular está presente en estructuras epidérmicas como los pelos, uñas, picos, plumas, caparazones y cualquier estructura externa en los vertebrados terrestres.
Transportadores.- Tal como sucede con las permeasas a nivel de membrana celular, la hemoglobina a nivel de la sangre de los vertebrados y la hemocianina en crustáceos y moluscos.
Catalíticas.- Porque permiten que las reacciones bioquímicas se realicen en fracciones de segundo. Tenemos como ejemplo a las catalasas, las peroxidasas, las hidrolasas, etc.
Hormonales.- Permite regular las actividades celulares. Tenemos así a la insulina, glucagón, hormona crecimiento, paratohormona, etc.
Inmunológicas.- Cuando contribuye a la defensa de nuestro organismo, tales como las inmunoglobulinas constituyen a los anticuerpos.
Contráctiles.- Abundan a nivel muscular permitiendo una acción activa en la locomoción. Ejemplo la actina y la miosina.
AMINOÁCIDOS.- Son moléculas orgánicas que presentan un grupo amino (-NH) y un grupo ácido carboxilo (-COOH) unidos a un mismo átomo de carbono (α), al cual también se une un grupo radical (variable que así puede determinar una cantidad ilimitada de aminoácidos diferentes, sin embargo los que constituyen las proteínas son solo 20 aminoácidos. En disolución los aminoácidos forman iones dobles denominados (Zwilteriones) debido a su grupos ácido y base; además un aminoácido, dependiendo de PH de la solución, puede comportarse como ácido o como base por esta razón se les denomina anfóteras.
PÉPTIDOS.- Son moléculas formadas por la asociación de dos o más aminoácidos. El enlace Que une a los aminoácidos es el enlace peptídico.
Según el número de aminoácidos que posea se denomina:
Dipéptido (2) Oligopéptido (3 - 10) Polipéptido (más de 10)
Las proteínas son péptidos de elevado PM (más de 10,000 Dalton) son Polipéptidos de más de 50 aminoácidos.
Durante el proceso de la formación de las proteínas el enlace peptídico se forma por reacción entre el grupo carboxilo y el grupo amino de dos aminoácidos diferentes. Como producto de esta reacción se libera una molécula de agua.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN
Estructura Primaria.- Es la disposición de los aminoácidos, unidos por enlaces pépticos, a lo largo de la cadena proteica.
Estructura Secundaria.- Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. Está determinado por los puentes de H de aminoácidos a distancias regulares determinando formas espiraladas (α Hélice) o de hojas plegadas (β plegada) o también tomando disposiciones aleatorias.
Estructura Terciaria.- Es la disposición de la estructura secundaria en el espacio. Determinado por enlaces disulfuro, el cual es causa de una mayor estabilidad.
Estructura Cuaternaria.- No lo presentan todas las proteínas. Sucede cuando una proteína está formada por más de una cadena. Diferentes fuerzas de atracción intervienen, tales como fuerzas hldrofóbicas, enlaces salinos, fuerza de Van Der Walls.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
1.- Según su Configuración Estructural:
Fibrosas. Tienen forma alargada son insolubles en agua y cumplen papel estructural. Ejemplo: queratina, colágeno, fibroína.
Globulares. Tienen forma esferoidal son solubles en agua; cumplen papeles diversos. Ejemplo: enzimas, mioglobina, hemoglobina.
2.- Según su Composición
Simples. Cuando solo está formado de aminoácidos. Ejemplo: tubulina, albúmina, actina.
Conjugadas. Cuando además de aminoácidos, presentan otro compuesto conocido con el nombre de grupos prostéticos.
Ejemplo: cromoproteínas con grupo prostético porfirínico (hemoglobina, mioglobina) o no porfirínico (hemocianina).
ENZIMAS.- Son proteínas con actividad biocatalítica. El proceso de la acción enzimática se puede resumir de la siguiente manera. La enzima reconoce a la molécula que debe transformarse (sustrato), reflejando su especificidad ya que no se une con otra. Acopamiento o unión entre la enzima y el sustrato. La región específica de la enzima, que reacciona con el sustrato se conoce como sitio activo o sitio catalítico. La enzima unida al sustrato se conoce como complejo enzima - sustrato. Según el modelo llave - cerradura (Fisher) la enzima encaja perfectamente con el sustrato predeterminadamente; según el modelo del encaje –Inducido (Kosland) la enzima se acomoda a la forma del sustrato. Acción catalítica el sustrato es trasformado en producto y liberado. La enzima permanece Igual y mantiene la capacidad de actuar sobre otro sustrato. Ello le permite actuar eficientemente en bajas cantidades.
Muchas enzimas llamadas holoenzimas están formadas por una porción proteica llamada proenzima y ciertas sustancias denominadas cofactores enzimáticos; los cuales pueden ser inorgánicos (Mg++, Fe ++ t Zn ++ t Cu ++) u orgánicos (vitaminas del complejo B) cuando son orgánicos se les llama coenzimas.
El nombre que toma una enzima depende del sustrato sobre el cual actúa, agregándole el sufijo asa. Así tenemos: de la sacarosa es sacarasa, de la lactosa es lactasa. etc.
“Recuerda Tigrecito que si no te pones a estudiar hora mañana será muy tarde recuerda que cada segundo que pasa en tu vida nunca mas volverá”
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